Паразитарная теория рака

Счёл своим долгом процетировать доктора Боголюбова

,,Ну а теперь по применению принципов гомеопатии при раке. О чём слышал в разработках, так же в основе которых лежала чистая эмпирика с наблюдательностью. Были эксперименты с применением разведений аутокрови до 4-8 степени и применение её при раке. Ну и вроде иногда был эффект. Вот тут много шума о новой Бриттовской вакцине из иммуноглобулинов от переболевших трихинеллёзом коров. Они помалкивают, как её готовят, ну и в бизнес с ней ударились в ущерб лечебному и исследовательскому процессу, но для человека знающего теорию комплиментарно пространственного взаимодействия ясно всё на расстоянии и без разъяснений. Готовят разведения из этой сыворотки и применяют по принципам гомеопатии. Это попытка активной иммунизации антителами из сыворотки этих коров с получением не противоположной антителам структуры, а получением структуры повторяющей строение того, чем иммунизируют. Раз сама сыворотка обладает противораковым действием за счёт антител против БТШ, то и используется, чтоб в организме больного они также образовывались через такую вот иммунизацию. Меня не очень интересует, какова эффективность этой вакцины (ну не может она быть панацеей, хотя иногда должна работать в медленно текущих раках при некоторых его видах), но это определённая чисто эмпирическая веха, показывающая что всё верно и с помощью антител при применении их в сверхмалых дозах можно получать активную иммунизацию с повторением антителами структуры которой иммунизируют.

Противораковый иммунитет это вовсе не диета, это другое.

С передачей иммунитета ещё куда ни шло. Хорошо, что с ним хоть рога не передаются. Но это уже другая тема и, желательно, с Герасимом: тяжелеет голова у бедняги от ошибок в юности.

_________________
Наше хозяйство: http://www.youtube.com/channel/UCZoM9aj ... FXA/videos

устойчивые к раку отличаются от неустойчивых к нему тем, что они способны уничтожать эти клетки с экспрессией БТШ на мембране, несмотря на краткость момента в течении которого эти белки там находятся. Иммунизация к этим белкам теплового шока происходит при экстремальных воздействиях на организм. Это отравления, перегревания, мощная гибель клеток, гипоксия, ультрафиолетовое облучение, инфекционные заболевания (бактерии до сих пор используют эти белки), глистные инвазии--вот эти процессы и стимулируют противораковый иммунитет, который сами понимаете в любой момент может иссякнуть, при этом организм должен обладать здоровым костным мозгом ,тимусом и лимфатической системой.а также иметь сильную нервную систему противостоящую стрессам. Опять таки иммунитет этот неспецифический он направлен только на клетки с нарушенной энергетикой , если же в клетке уже произошла мутация
то как мы знаем никаких антител против неё не образуется

http://www.eurolab.ua/services/271
Что такое Иммуноглобулин А (IgA)?
Иммуноглобулин А (IgA) - показатель гуморального иммунитета. Основные показания к применению: оценка местного иммунитета, течения инфекционных процессов, заболеваний печени, почек, хронического воспаления.
Иммуноглобулины IgA - белки, представляющие класс антител А, обеспечивающих местный иммунитет. В организме человека представлены в виде двух фракций: сывороточной, обеспечивающей местный иммунитет, и секреторной (содержащейся в молоке, секретах кишечного и респираторного тракта, слюне, слезной жидкости), создающих вместе с неспецифическими факторами иммунитета защиту слизистых оболочек от микроорганизмов и вирусов. Связываясь с микроорганизмами антитела класса IgA задерживают их присоединение к поверхности клеток. Снижение содержания IgA свидетельствует о недостаточности гуморального и местного иммунитета. Увеличение концентрации может свидетельствовать об острых и хронических инфекционных процессах (паразитарных, грибковых, бактериальных), заболеваниях печени, системной красной волчанке, миеломной болезни, моноклональной гаммапатии. Снижение содержания происходит при заболеваниях, приводящих к истощению иммунной системы, острых вирусных инфекциях.
Иммуноглобулины (антитела), участвующие в обеспечении местного иммуни­тета.
Сывороточный IgA является фракцией гамма-глобулинов и составляет 10-15 % от общего количества всех растворимых иммуноглобулинов. IgA обнаруживаются преи­мущественно в желудочно-кишечном тракте и секретах (бронхиальном, цервикальном и т.д.). В сыворотке крови IgA представлен в основном мономерными молекулами. Основное количество IgA (секреторный IgA) находится не в сыворотке, а на поверхности слизистых оболочек, содержится в молоке, молозиве, слюне, в слезном, бронхиаль­ном и желудочно-кишечном секрете, желчи, моче. В секретах слизистых IgA присут­ствует в виде димеров из двух мономерных единиц, содержащих по две тяжелые и две легкие цепи, нековалентно связанных секреторным компонентом. Секреторный компонент - небольшой полипептид, 60 кДа - продуцируется эпителиальными клетка­ми слизистых оболочек и секреторных желез, облегчает транспорт IgA через эпителий и защищает молекулы иммуноглобулинов от расщепления пищеварительными фер­ментами. Период полувыведения антител этого класса из крови составляет 4-5 суток.
Почему важно делать Иммуноглобулина А (IgA)?
Основной функцией сывороточного IgA является обеспечение местного иммуните­та, защита дыхательных, мочеполовых путей и желудочно-кишечного тракта от инфек­ций. Секреторные антитела обладают выраженным антиадсорбционным действием: они препятствуют прикреплению бактерий к поверхности эпителиальных клеток, пре­дотвращают адгезию, без которой бактериальное повреждение клетки становится не­возможным. Вместе с неспецифическими факторами иммунитета они обеспечивают защиту слизистых оболочек от микроорганизмов и вирусов. Дефицит IgA (врожденный или приобретенный) может приводить к возникновению повторных инфекций, аутоиммунных нарушений, аллергии.
IgA не проходит через плацентарный барьер, уровень его у новорожденных около 1% от концентрации у взрослых, к первому году жизни этот показатель составляет всего 20 % от уровня взрослых. В первые дни жизни секреторные IgA в организм ре­бенка поступают с молозивом матери, защищая дыхательные пути и желудочно-кишечный тракт ребенка. Возраст 3 месяца многими авторами определяется как крити­ческий период; этот период особенно важен для диагностики врожденной или транзиторной недостаточности местного иммунитета. Уровня IgA, характерного для взросло­го человека, ребенок достигает примерно к 5-летнему возрасту.
Оценка течения заболеваний протекающих с активацией иммунитета
• Острые и хронические инфекции вирусной и бактериальной этиологии.
• Бронхиальная астма.
• Онкологические заболевания лимфатической системы (лейкозы, миеломная болезнь).
• Заболевания соединительной ткани (системная красная волчанка, ревматоидный артрит и другие).

Тема о молоке имеется здесь:
http://media-mera.ru/forum/viewtopic.php?f=52&t=536
Вообще - это интересный форум!

http://www.eurolab.ua/services/269/
Что такое Иммуноглобулин G (IgG)?
Сывороточный иммуноглобулин G (IgG) составляет около 75-80% всех иммуноглобулинов и 10-20% общего белка сыворотки крови, синтезируется зрелыми В-лимфоцитами. К этому классу иммуноглобулинов относятся основные антитела, обеспечивающие длительный гуморальный иммунитет к инфекциям. Иммуноглобулин G (IgG) антитела участвуют в:
•нейтрализации бактериальных токсинов,
•стимуляции фагоцитоза,
•клеточно-опосредованной цитотоксичности,
•связывании комплемента;
•проникают через плаценту от матери к плоду, обеспечивая пассивный иммунитет новорожденного к некоторым инфекциям.
Содержатся не только в сосудистом русле, но и легко проникают в экстраваскулярное пространство, где осуществляют защитную функцию. Активируют комплемент по классическому пути. Период полужизни - 21-24 дня. Уровень иммуноглобулина G (IgG) в организме регулируется двояко: антигенной стимуляцией и разрушением иммуноглобулина.
Количественно преобладающий класс сывороточных иммуногпобулинов, основ­ные антитела, обеспечивающие вторичный иммунный ответ.
Составляют около 75-80% всех иммуноглобулинов сыворотки крови и 10-20 % об­щего белка сыворотки крови. Синтезируются зрелыми В-лимфоцитами (плазматичес­кими клетками). Молекула состоит из 2-х тяжелых и 2-х легких цепей. Период полурас­пада составляет около 23-25 суток.
Около половины общего количества IgG находится в сосудистом русле. Примерно 1/4 часть сывороточных IgG ежедневно диффундирует через капилляры в интерстиций и примерно столько же поступает обратно в кровоток из лимфатических сосудов. Антитела класса IgG играют главную роль в обеспечении длительного гуморального иммунитета при инфекционных заболеваниях. Это основные антитела вторичного им­мунного ответа на большинство антигенов у человека. Часть В-клеток в ходе своего развития переключается с продукции IgM иммуноглобулинов на продукцию иммуног­лобулинов других классов, что служит основой изменения изотипа антител при вто­ричном иммунном ответе. При этом происходит увеличение сродства (авидности) ан­тител к антигену, стимулировавшему их продукцию. Синтез IgG и их концентрация в сыворотке крови возрастают при хронических или возвратных инфекциях и аутоиммунных заболеваниях (многие клинически важные аутоантитела относятся к этому классу иммуноглобулинов, включая антиядерные и некоторые антиэритроцитарные антитела). IgG участвуют в нейтрализации бактериальных токсинов, они способны связывать комплемент, могут действовать в качестве опсонинов, принимают участие в стимуляции фагоцитоза и в антителозависимой клеточной опосредованной цитотоксичности. Дефицит IgG ослабляет сопротивляемость к инфекциям.
Иммуноглобулины класса G имеют относительно небольшой молекулярный вес (около 150 кДа) и поэтому могут (единственные из всех иммуноглобулинов) проникать через плаценту от матери к плоду. Таким образом, обеспечивается пассивный имму­нитет новорожденного ребенка к некоторым инфекционным заболеваниям. В крови у плода и у новорожденного содержатся только материнские IgG.
Почему важно делать Иммуноглобулина G (IgG)?
Определение содержения сывороточного иммуноглобулина G (IgG) имеет клиническое и диагностическое значение при: рецидивирующих инфекциях, гепатитах, диффузных заболеваниях соединительной ткани, миеломной болезни, ВИЧ-инфекции, онкологической патологии, для мониторинга заместительной иммуотерапии (при первичных и вторичных иммунодефицитах антителообразования).
При каких заболеваниях делается Иммуноглобулин G (IgG)?
1. Рецидивирующие бактериальные респиратор­ные инфекции (синуситы, пневмонии), а также отиты и менингиты, сепсис.
2. Инфекци­онные заболевания.
3. Хронические вирусный гепатит и аутоиммунный гепатит.
4. Цирроз пе­чени.
5. Диффузные заболевания соединительной ткани (ревматоидный артрит, сис­темная красная волчанка, дерматомиозит).
6. Миеломная болезнь.
7. ВИЧ-инфекция, СПИД.
8. Онкопатология.
9. Контроль заместительной терапии иммунодефицитов иммуноглобулинами.

http://www.eurolab.ua/services/272/
Что такое Иммуноглобулин М (IgМ)?
Иммуноглобулин М (IgM) - показатель гуморального иммунитета. Основные показания к применению: оценка иммунитета, течения инфекционных процессов, заболеваний печени, почек.
Иммуноглобулины IgM - белки, представляющие класс антител М. Они первыми, вырабатываются в ответ на острую инфекцию и появляются в кровяном русле обеспечивая первичный иммунитет. Снижение их содержания свидетельствует о дефиците гуморального иммунитета. Увеличение концентрации наблюдается при остром инфекционном процессе различного генеза (вирусные, бактериальные, паразитарные, грибковые заболевания), при острых вирусных гепатитах, аутоиммунных заболеваниях, системной красной волчанке, миеломной болезни, пиелонефрите. Содержание IgM снижается при хронической вирусной инфекции, заболеваниях, приводящих к истощению иммунной системы. К классу иммуноглобулинов М относится ревматоидный фактор.
Иммуноглобулины класса М (IgM) - класс иммуноглобулинов, преимущественно обеспечивающий первичный иммунный ответ.
IgM - эволюционно наиболее древний класс антител. Они синтезируется плазма­тическими клетками, составляют 5-10% от общего количества иммуноглобулинов в сыворотке крови. Циркулируют в крови в виде пентамеров, состоящих из 5 субъеди­ниц мономерного IgM. Иммуноглобулины класса М называют макроглобулинами из-за высокой (около 900 кДа) молекулярной массы; антитела этого класса мало про­никают в ткани. Период их полураспада в крови составляет около 5 суток. Первич­ный иммунный ответ связан преимущественно с lgM-антителами (в отличие от вторичного, в котором участвуют преимущественно антитела класса IgG). IgM наиболее эффективно связываются с комплементом (для запуска этого механизма достаточ­но связывания антигена всего лишь одной молекулой IgM), вызывают агглютинацию бактерий, нейтрализацию вирусов. Значительное повышение концентрации IgM в крови наблюдается при ряде инфекций, как у взрослых, так и у новорожденных. Они играют важную роль в активации фагоцитоза и элиминации возбудителя из крове­носного русла. IgM вырабатываются уже у плода и участвуют в противоинфекционной защите. В период внутриутробного развития IgM матери не проникают через плаценту в кровь ребенка из-за высокого молекулярного веса. Повышенное содер­жание IgM в пуповинной крови - диагностический критерий внутриутробной инфек­ции плода.
К классу IgM иммуноглобулинов относятся также изогемагглютинины (групповые антитела), ревматоидный фактор (на ранних стадиях заболевания), холодовые агглютинины.
При каких заболеваниях делается Иммуноглобулин М (IgМ)?
1. Возвратные, хронические или тяжелые инфек­ции (с целью оценки степени иммунодефицита).
2. Подозрение на пренатальные ин­фекции (исследование крови из пуповины).
3. Ревматоидный артрит и аутоиммунные заболевания.
4. Опухолевые заболевания.
5. Хронический гепатит, цирроз печени.
6. Макроглобулинемия Вальденстрема (контроль лечения).

http://www.eurolab.ua/services/266/
Что такое Иммуноглобулин E?
Время полужизни IgE – 3 дня и 14 дней на мембранах тучных клеток и базофилах. С иммуноглобулинами Е (реагинами) тесно связан механизм атопических аллергических реакций. Они обладают способностью к быстрой фиксации на клетках кожи, слизистых оболочек, тучных клетках и базофилах, поэтому в свободном виде IgE, присутствует в плазме крови в ничтожных количествах. При повторном контакте с антигеном (аллергеном) взаимодействие реагиновых антител происходит на поверхности базофилов и тучных клеток, что приводит к дегрануляции, высвобождению вазоактивных факторов (гистамина, серотонина, гепарина и др.) и развитию клинических проявлений анафилаксии. Иммуноглобулин Е ответствен за аллергию немедленного типа, которая является распространенным типом аллергических реакций. Помимо участия в аллергических реакциях I типа, IgE принимает участие в защитном противогельминтном иммунитете, что обусловлено существованием перекрестного связывания между IgE и антигеном гельминтов.
Основная физиологическая функция иммуноглобулина Е - защита внешних слизистых оболочек организма путем локальной активации факторов плазмы и эффекторных клеток благодаря индукции острой воспалительной реакции. Инфекционные агенты, способные прорвать линию обороны, образованные иммуноглобулином А, будут связываться со специфическими иммуноглобулинами Е на поверхности тучных клеток, в результате чего последние получат сигнал к высвобождению вазоактивных аминов и хемотаксических факторов, а это в свою очередь вызовет приток циркулирующих в крови иммуноглобулинов G, комплемента, нейтрофилов и эозинофилов. В этих условиях способность эозинофилов повреждать гельминтов, нагруженных иммуноглобулином G, и усиленная продукция иммуноглобулина Е в ответ на проникновение этих паразитов в организм будет обеспечивать эффективную защиту.
Почему важно делать Иммуноглобулина E?
Определение содержания общего IgE в сыворотке используют для диагностики атопических аллергических заболеваний.
При постановке диагноза аллергии недостаточна констатация повышения общего IgE в крови. Для поиска причинного аллергена необходимо выявлять специфические антитела класса IgE против него. Отсутствие специфического IgE в сыворотке не исключает возможности участия в патогенезе заболевания IgE – зависимого механизма, так как местный синтез IgE и сенсибилизация тучных клеток могут происходить и в отсутствие специфического IgE в кровотоке (например при аллергическом рините).
При каких симптомах делается Иммуноглобулин E?
Кожные высыпания, чесотка, зуд.
При каких заболеваниях делается Иммуноглобулин E?
Определение IgE имеет важное значение для диагностики редкого заболевания – гипер IgE-синдрома. Этот синдром характеризуется повышением IgE в крови до 2000-50000 кЕ/л, эозинофилией, резко выраженной крапивницей и гиперемией на вдыхаемые аллергены, пыльцу, пищу, бактериальные и грибковые аллергены. Астма не является характерной для данного синдрома.
Особенности интерпретации и диагностические ограничения общего IgE:
• примерно 30% больных атопическими заболеваниями имеют уровень общего IgE в пределах значений нормы;
• некоторые больные бронхиальной астмой могут иметь повышенную чувствительность только к одному аллергену, в результате чего общий IgE может быть в пределах нормы;
• концентрация общего IgE в сыворотке крови также повышается при неатопических состояниях (особенно при глистной инвазии, некоторых формах иммунодефицитов и бронхопульмональном аспергиллезе) с последующей нормализацией после соответствующего лечения;
• хроническая рецидивирующая крапивница и ангионевротический отек не являются обязательными показаниями для определения общего IgE, т.к. обычно имеют неиммунную природу;
• границы норм, определенные для европейцев, не могут быть применены для представителей зон, эндемичных по гельминтозам.

http://meduniver.com/Medical/Microbiology/256.html
Иммуноглобулин D ( IgD ). Функции иммуноглобулина D ( IgD )
Биологическая роль этой разновидности AT не установлена. IgD обнаруживают на поверхности развивающихся В-лимфоцитов; в сыворотке крови здоровых лиц присутствует в очень низкой концентрации. Содержание IgD достигает максимума к 10 годам жизни; некоторое увеличение титров отмечают при беременности, у больных бронхиальной астмой, системной красной волчанкой и лиц с иммунодефицитами.

http://wordscience.org/dopolnitelnye-is ... mozga.html
Дополнительные исследования доказывают, что кишечные бактерии контролируют работу вашего мозга
В последнее время исследования, доказывающие важность кишечных бактерий для иммунной системы, психического и эмоционального здоровья человека, можно назвать «вирусными». Они начинались, как «журчание» чуть более десяти лет назад, и теперь превращаются в «цунами» доказательств.
Древняя концепция, установившая в Аюрведе и традиционной китайской медицине (ТКМ) идею о том, что здоровье или болезнь начинается в кишечнике, пробудили достаточный интерес, чтобы заставить некоторых основных медицинских исследователей серьезно разобраться с истинными последствиями для здоровья флоры кишечника вне области пищеварения.
Пока исследования подтверждают, что предписаний о здоровье кишечника придерживаются у древних традиционных системах здравоохранения, которые медицинская монополия проигнорировала путем продвижения антибиотиков, уничтожающие всех микробов: и плохих, и полезных. Давайте сюда добавим еще пренебрежение пищевой промышленности для здоровья флоры кишечника – выбор ГМО и пищевых продуктов с обманчивой маркировкой. Они также имеют основательное и неблагоприятное воздействие на баланс флоры кишечника, необходимой для иммунитета, психического здоровья и целостности ДНК. Ваши дружественные бактерии – среди ваших лучших и самых важных друзей по многим причинам. В данной статье рассматривается кишечно-мозговая связь.
Это исследование, опубликованное недавно в июне 2013 в журнале по гастроэнтерологии, по крайней мере, было частично «вдохновлено» предварительными испытаниями на мышах и показало меньшие показатели физиологического стресса при принятии пробиотиков. Еще один фактор для этого исследования был предложен адъюнкт-профессором медицины в UCLA, доктором Kirsten Tillisch, которая сказала: “Снова и снова мы слышим от пациентов, что они никогда не ощущали депрессии или тревоги до тех пор, пока они не начали испытывать проблемы с кишечником. Наше исследование показывает, что связь «кишечник-мозг» – это улица с двусторонним движением “.
Группа из 36 женщин в возрасте от 18 до 35 лет была разделена на три группы. Одна группа ела два раза в день в течение месяца то, что они называют «кисломолочным продуктом с пробиотиками» (FMPP) или йогурт, который на самом деле содержал четыре основные пробиотические бактерии. Вторую или контрольную группу кормили тем же количеством йогурта , но без пробиотиков тот же период времени. В то время как третья группа не ела ни того, ни другого. Все три группы прошли эмоциональное тестирование и МРТ (магнитно-резонансную томографию) мозга до, во время и после исследования. По словам доктора Kirsten Tillisch: «Исследователи с удивлением обнаружили, что влияния на мозг можно было увидеть во многих областях, в том числе тех, которые участвуют в сенсорной обработке информации, а не только тех, которые связаны с эмоциями”.
Примечание: Три члена из «Danone Research»- группе по разработке кисломолочного пищевого продукта, были связаны с обеспечением исследования, но не было разрешено интерпретировать результаты.
Задаешься вопросом, почему люди из UCLA не рассмотрели медицинскую документацию пациентки Natasha Campbell доктора McBride . После исцеления сына от аутизма, она основала в Великобритании педиатрическую практику, которая специализируется на восстановлении баланса флоры кишечника для лечения воспалительных заболеваний кишечника, пищевой аллергии, психических или эмоциональных нарушений.
Доктор Dr. McBride раскрывает свой революционный диетический подход для восстановления нормального баланса флоры кишечника в своей книге «Gut and Psychology Syndrome or GAPS». Важно то, что мы принимаем настолько много пробиотиков и пребиотиков, насколько это возможно. Мощные пробиотические добавки – дорогие, но могут быть временно необходимы после воздействия антибиотиков и других суровых медицинских вмешательств.
Избегание приема пищевых продуктов, рафинированного сахара и HFCS (кукурузный сироп с высоким содержанием фруктозы) является основой для ингибирования процесса дальнейшего уничтожения пробиотика или дисбаланса флоры кишечника. Можно использовать такие кисломолочные азиатские продукты, как мисо, натто или наттокиназу-добавки и кефир.

http://newsland.com/news/detail/id/1220803/
Кисломолочные продукты защищают от аллергии
29.07.2013
В последнее время аллергия различных видов стала одним из наиболее распространенных заболеваний в мире. Ученые из Таиланда, которые провели соответствующее исследование, обнаружили, что в целях профилактики аллергии необходимо ежедневно употреблять кисломолочные продукты.
Исследование позволило специалистам выявить в составе кисломолочных продуктов соединения, способствующие снижению в организме уровня иммуноглобулина Е. Этот белок необходим для защиты человеческого организма от всякого рода инфекций и вирусов, но в повышенной концентрации он приводит к появлению аллергических симптомов.
Ученые обнаружили, что регулярное употребление кисломолочных продуктов приводит в норму уровень иммуноглобулина Е, независимо от его избытка или недостатка.
Ранее сообщалось, что употребление молочных продуктов с низким процентом жирности пожилым людям необходимо каждый день. Это обеспечивает защиту костной ткани, предотвращая развитие остеопороза. Жирные молочные продукты подобного эффекта при этом не оказывают.
Источник: globalscience.ru

Еще раз выделю слова профессора Столешникова:

Запомните главное правило исцеления от проф. Столешникова.
То, что вы хотите вылечить – вы должны любым способом, физиотерапевтическим или терапевтическим, но обеспечить к тому месту усиленный приток крови!
Лечит только кровь! Все лечебные факторы находятся только в крови!
Только в крови находятся излечивающие агенты. Ткань сама по себе излечить себя не может, в "не крови" нет никаких лечебных агентов. Когда повреждение какое-либо в организме – туда должна излиться или нормальным способом прибыть кровь. Вот почему когда нет кровообращения, то возникают инфаркты, инсульты и прочие некрозы, и раны не заживают.

Хотел бы обратить внимание еще на один вид крови - на мочу.
У всех нас врачи сформировали убеждение, что моча - это бяка. Что в мочу организм выделяет все яды. Это не так. Моча - это, прежде всего, часть крови. Почки отфильтровывают кровь.
В почках нет каких-то структур, которые бы выделяли из крови токсины и яды.
Достаточно сказать, что сейчас есть носимые аппараты "Искусственная почка", которые больные носят при себе и вполне сносно живут. И что вы думаете? - Там есть средства, которые выделяют токсины и яды? Да ничего подобного! Там есть целлулоидная пленка, которая отфильтровывает кровь. То, что прошло через эту пленку и есть моча. То, что не прошло через пленку - это есть кровь и она поступает в сосуды. Все! - Это и есть основная функция этого аппарата.
Столешников прав - врачам невыгодно применять дешевые средства излечения. А моча совсем уж бесплатное средство и, советуя использовать уринотерапию, врач подохнет с голоду.
Поэтому уринотерапия всегда будет средством альтернативной медицины.
Кстати, молоко - это тоже часть крови. Его млекопитающему не Господь Бог сверху спускает, а оно образуется из той же крови.
А современные арабы даже рак лечат, используя молоко и мочу верблюдицы - в теме "Спасательный круг" есть много постов на эту тему.
Но молоко коровы или козы тоже целебное. В Монголии одна женщина уже много лет каждый день выдаивает по 10 л молока в день. Этим молоком рак лечат.
Я не зря поместил между молоком верблюдицы и женщины (которые рак лечат) корову и козу - их молоко тоже должно лечить рак.
Естественно, лучше всего лечебные свойства доказать аппаратным средством. Недавно мне удалось найти средство для измерения количества иммуноглобулинов в иммунном молоке.
То есть теперь нужно достать это средство и начать измерять.
Любая наука начинается с измерения.
То есть пока науки в предыдущих постах не было, а были описательные наблюдения, которые пробуждали интерес к иммунному молоку как к лечебному средству.

Выше я не раз писал, что при глотании молока используется только пищевая его ценность.
Но оказалось, что я ошибался. В желудке белок обрабатывается пепсинами и другими ферментами. И там белки не просто режутся до аминокислот - они режутся на блоки разной длины, состоящими из аминокислот - эти блоки называются пептидами. Терапия пептидами в последнее время интенсивно развивается. Пишут научные статьи. Появляется много патентов на эту тему - это ученые "столбят" за собой авторство по применению разных пептидов для лечения самых разных болезней.
Предлагаю вниманию одну из таких статей, в которой отражена польза молока как источника пептидов.

http://artemu238.livejournal.com/16648.html
Продукты питания как источник биологически активных белков и пептидов...

Введение

Белки являются одним из основных структурных и функциональных компонентов живой клетки. Их важнейшие функции включают каталитическую, механическую, транспортную, защитную, регуляторную и т. д. После потребления с пищей белки перевариваются и поглощаются в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ). В кислой среде желудка они гидролизуются (то есть расщепляются с добавлением молекулы воды) желудочными и панкреатическими протеазами на пептиды и отдельные аминокислоты. Продукты первичного гидролиза переносятся в клетки слизистой оболочки ЖКТ, где при помощи внутриклеточных пептидаз осуществляется их дальнейший гидролиз.
Помимо своей диетической ценности (то есть функции источника аминокислот) некоторые пищевые белки способны опосредованно играть в организме и более специфическую биологическую роль. Отдельно следует отметить роль белков как источника биологически активных пептидов. Действительно, в живых организмах эндогенные пептиды часто функционируют как гормоны и нейротрансмиттеры и играют важную физиологическую роль. Через взаимодействие гормон-рецептор и сигнальные каскады они осуществляют свои функции в отношении регуляции метаболизма (в том числе метаболизма воды, минеральных элементов и питательных веществ), контролируют секрецию желез, изменяют артериальное давление и управляют процессами роста. Воздействуя на центральную нервную систему (ЦНС), они также способны оказывать влияние на сон, обучаемость, память, восприятие боли, сексуальную функцию, аппетит и стресс. У человека многие пептидные гормоны вовлечены в гипоталамическую гормональную систему. Например, эндогенные пептиды кортиколиберин (пептид, состоящий из 41 аминокислотного остатка) и тиролиберин действуют как гипоталамические гормоны. Они способны стимулировать секрецию двух гипофизарных гормонов — кортикотропина(адренокортикотропного гормона (АКТГ), и тиротропина соответственно. Более того, разнообразные гастроэнтеропанкреатические пептиды (такие как инсулин и глюкагон) также играют важную роль в регуляции метаболизма.
В целом значимость продуктов питания как натурального источника биологически активных белков и пептидов несомненна. Особенно явным это становится при изучении современной научной литературы, наиболее значительный массив которой был сформирован в течение нескольких последних лет. В основу этой статьи легли прежде всего обзоры Wang & Gonzalez de Mejia, 2005 и Martinez Augustin s Martinez de Victoria Munoz, 2006, дополненные независимыми работами.

Биологически активные пептиды

О наличии в структуре содержащихся в продуктах питания белков аминокислотных последовательностей, которые соответствуют биологически активным пептидам, известно уже более 25 лет. Еще в 1950 году было установлено, что выделенные из казеина молока фосфорилированные пептиды усиливают опосредованную действием витамина D кальцификацию костей у больных рахитом детей. Принято считать, что это наблюдение стало первым указанием на существование в пищевых продуктах биологически активных пептидов. За последние десятилетия было обнаружено особенно много биологически активных пептидов, которые либо присутствуют в продуктах непосредственно, либо могут быть выделены из содержащихся в этих продуктах белков в ходе энзиматического (ферментативного) или химического (кислотного) гидролиза. В процессе естественной обработки пищевых белков в пищеварительном тракте (а в случае предварительной ферментации и до этого) такие пептиды высвобождаются из структуры белков и начинают действовать как самостоятельные регуляторные единицы, обладающие активностью, сходной с гормональной. На сегодняшний день выделено уже значительное количество подобных пептидов, обладающих широким спектром биологических функций. Так, поддерживаемая Университетом Ольштын (Польша) база данных «BIOPEP» (доступна на сайте http://www.uwm.edu.pl/biochemia/) насчитывала к марту 2007 г. уже 1969 биологически активных пептидов! Следует отметить, что в наши дни немалая часть исследований проводится с использованием пептидов, модифицированных по сравнению с их оригинальным аминокислотным составом; это делается преимущественно с целью усиления их активности.
Обычно выделяемые из пищевых продуктов пептиды являются «короткими» — от 2 до 9, реже до 20 аминокислотных остатков. Обнаружены и более длинные пептиды: к примеру, выделенный из зерен ячменя и соевых бобов луназин, обладающий выраженной антиканцерогенной активностью, состоит из 43 а. о., а его молекулярная масса составляет 5,4 кДа [б]. Одними из важнейших источников биологически активных пептидов является молоко и молочные продукты; в то же время подобные пептиды могут быть выделены из таких разнообразных пищевых продуктов, как яйцо, рыба, моллюски, злаки (рис, пшеница, гречиха, ячмень и кукуруза), соевые бобы и даже редис. Сое, занимающей одно из важнейших мест среди продуктов, способных служить источником биологически активных пептидов, будет посвящен обзор «Соевые бобы как природный источник биологически активных белков и пептидов».

Динамические аспекты применения биологически активных пептидов

Для выполнения своей биологической функции пептиды не обязательно должны проникнуть через стенку кишечника. Так, пептиды с аноректическими свойствами выполняют свою функцию на стенке желудка или кишки, где они связываются с опиоидными и гормональными рецепторами, индуцируя чувство насыщения. Другие пептиды (например, некоторые пептиды, обладающие антиканцерогенными свойствами) могут выполнять свою функцию непосредственно в просвете желудочно-кишечного тракта — например, абсорбируя канцерогенные факторы. В то же время другие биологические функции требуют проникновения пептидов через стенку кишечника и их транспортировки в органы-мишени. Произведенное в экспериментах на лабораторных животных изучение кинетики пептидов, выделенных из белков молока, показало, что биологически активные пептиды могут присутствовать в просвете кишечника даже после обработки панкреатическими ферментами. Эти наблюдения свидетельствуют о том, что такие пептиды могут всасываться. Более того, пептиды всасываются более эффективно, чем свободные аминокислоты. Именно поэтому в клинической практике рекомендуется применение пептидов у больных, страдающих алиментарной дистрофией или проблемами с перевариванием белков. Позже было показано, что пептиды — продукты переваривания молока и йогурта в желудочно-кишечном тракте человека — способны поступать в кровоток. В данном случае в плазме крови были обнаружены два длинных пептида — к-казеингликопептид и пептид, выделенный из N-конца αs1-казеина.

Спектр биологической активности белков и пептидов молока

Молоко является особо важным источником биологически активных пептидов. Последние находятся в составе как казеина ( αs, β, к и у-казеина), так и белков сыворотки ( α-лактальбумина, ( β-лактоглобулина, лактоферрина и иммуноглобулинов) и могут быть высвобождены в ходе гидролиза собственными ферментами пищеварения или ферментами микроорганизмов. Биологически активные пептиды были обнаружены в молоке, ферментированном разнообразными молочнокислыми бактериями. Фактически же наличие биологически активных (то есть функциональных) белков в составе грудного молока известно в течение более чем полувека. Действительно, пищеварительная система новорожденных детей является физиологически незрелой. В результате новорожденные дети вынуждены полагаться на получение большинства групп биологически активных белков с молоком матери. Среди таких белков следует указать иммуноглобулины (IgG1, IgG2, IgA и IgM), ферменты (такие как лизоцим и лактопероксидаза), белки, связывающие железо (лактоферрин и трансферрин), факторы роста (эпидермальный (EGF),трансформирующий (TGFp), сходный с инсулином (группа IGF)), гормоны (гормон роста) и нейропептиды (нейротензин, вещество Р, соматостатин, вазоактивный кишечный пептид).
Содержащиеся в молоке функциональные белки обладают широчайшим спектром биологической активности. Так, содержащиеся в молоке и молозиве многочисленные факторы роста играют важнейшую роль в росте и развитии организма новорожденных. Некоторые из этих факторов (EGF, TGFp, IGF-I, IGF-II) являются необходимыми для пролиферации и дифференцировки специфических типов клеток, включая как клетки органов ЖКТ, так и других систем (включая ЦНС). Отдельно необходимо указать роль факторов роста в процессах клеточной репарации и формирования иммунитета. Все эти функции обеспечиваются способностью факторов роста влиять на процессы синтеза ДНК, транскрипции РНК и синтеза белка. Диеты, обогащенные определенными факторами роста, рекомендуются, в частности, при болезни Крона (TGF(3), лучевых энтеритах и мукозитах (IGF-I). Содержащиеся в молоке и молозиве иммуноглобулины (устойчивые к воздействию желудочных ферментов) оказывают защитное действие, подавляя агглютинацию и адгезию патогенных бактерий к поверхности эпителиальных клеток, осуществляя нейтрализацию токсинов и инактивацию вирусов IgA, содержащийся как в молоке, так и в молозиве, особенно важен — именно он обеспечивает формирование пассивного иммунитета у новорожденных, так как их собственный интестинальный барьер не обладает достаточной степенью зрелости IgM в то же время является наиболее эффективным в отношении нейтрализации вирусов и подавлении бактериальной агглютинации (IgM защищает организм от патогенных грамотрицательных бактерий). В настоящее время производятся попытки увеличить содержание иммуноглобулинов в диетических молочных продуктах за счет иммунизации тельных коров против определенных видов инфекции. Предполагается, что такие продукты можно будет использовать в терапии соответствующих болезней.

Связывающие железо белки молока

Молоко является важнейшим источником белков, способных обратимо связываться с железом, — а именно лактоферрина и лактотрансферрина. Эти белки обладают выраженной антимикробной активностью; считается, что их антимикробное действие основано на нескольких независимых механизмах, таких как секвестрация железа, препятствующая его использованию бактериями, изменение свойств стенки желудочно-кишечного тракта и стимуляция как роста лимфоцитов, так и фагоцитоза бактерий клетками моноцитарно-макрофагального ряда. Последние из этих свойств предположительно основаны на способности лактоферрина связываться с широким спектром клеток, несущих специфический для него рецептор. Кроме того, известно, что лактоферрин способен дезактивировать и разрушать бактериальные белки, необходимые бактериям для колонизации. Интересно, что, например, дополнение традиционной антибиотикотерапии приемом коровьего лактоферрина увеличивает ее эффективность по отношению к Helicobacter pylori. Лактоферрин также стимулирует рост клеток кишечника и непатогенной кишечной флоры. Кроме того, он продемонстрировал способность эффективно подавлять репликацию патогенных вирусов, включая ВИЧ, цитомегаловирус, вирусы гепатита С и герпеса (тип I). Ряд проводимых в течение последних нескольких лет клинических испытаний позволил установить эффективность лактофер­рина в терапии вирусного гепатита С: его прием эффективно снижал титр вирусной РНК в плазме крови боль­ных и уровни аланиновой трансаминазы (АЛТ). Что касается иммуномодулирующей активности лактоферрина, считается, что она осуществляется посредством двух механизмов: подавлением продукции цитокинов (например, фактора некро­за опухолей а или интерлейкина 1b), либо связыванием с липидами бакте­риальных липополисахаридов (ЛПС) и с короткими одноцепочечными сегментами ДНК (олигонуклеотидами), содержащими неметилированные последовательности цитозина и гуанина (CpG-мотивы). Первый механизм основан на наличии ре­цепторов лактоферрина на мембране моноцитов, лимфоцитов, макрофагов, нейтрофилов и эпителиальных клеток, что (как предполагается) позволяет белку прямо влиять на продукцию в них цитокинов. Второй механизм основан на стимуляции им специфи­ческих макрофагальных рецепторов (так называемых толл-рецепторов). Оказывает лактоферрин и локальное воздействие, подавляя местные (в том числе и имеющие аллергическую природу) воспалительные реакции в коже, на чем и основано его применение в ряде косметических препаратов. Эксперименты на живот­ных показали, что при пероральном применении лактоферрин активен и в отношении воспаления стенки кишеч­ника. Целый ряд исследований был обращен к еще одной области биологической активности лактоферрина — антиканцерогенной.[/b]

Антигипертензивные и антитромботические пептиды

[b]Следующей (и довольно значительной) группой выделяемых из молока биологически активных пептидов являются пептиды с антигипертензивными и антитромботическими свойствами. Механизм действия первых основан на ингибировании АКФ — неспецифической дипептидилкарбоксипептидазы, играющей ключевую роль в регуляции давления в системе кровообращения путем модуляции ренин-ангиотензиновой системы (РАС). Конвертируя декапептид ангиотензин I в являющийся мощным вазоконстриктором октапептидангиотензин II, АКФ повышает давление в крове¬носных сосудах. Поэтому подавление активности АКФ имеет антигипертензивный эффект. Антигипертензивные пептиды могут быть выделены из казеинов (казеокинины) и белков сыворотки (лактокинины). К первым, в частности, относятся сс51-казокинин-5 и β -казокинин-7, а ко вторым — α- и β-лактор-фин. В ряде исследований было успешно показано, что прием содержащих пептиды-ингибиторы АКФ гидролизатов белков молока или ферментированных молочных продуктов может приводить у людей к снижению показателей артериального давления. К настоящему времени на рынке появились обогащенные такими пептидами молочные продукты: в частности, выпускаемый в Японии «Лактотрипептид», содержащий смесь выделенных из белков молока трипептидов с антигипертензивными свойствами. Антитромботическим же эффектом обладают пептиды упомянутой уже выше группы казеинмакропептидов, выделяемых из κ-казеина. Предполагается, что структурное сходство этих пептидов с γ-цепью фибриногена позволяет им связываться с рецепторами последнего, подавляя, таким образом, агрегацию тромбоцитов. К пептидам с антитромботическими свойствами относятся, в частности, казоплателин и пептиды выделенные из к-казеина и лактоферрина, соответственно.

Пептиды, активные в отношении функции ЖКТ

Из белков молока может быть также выделено значительное число пептидов, биологическая активность которых связана с функцией пищеварительной системы. Механизм действия последних основан на их опиоидной активности. К последним относят группу экзорфинов — пептидов, выделяемых из α- и β -казеинов (в частности, содержащий 7 аминокислотных остатков αs1-казеин-экзорфин), а также производные β-лактоглобулина например, (β -лакторфин (амидный). Связываясь с опиоидными рецепторами, эти пептиды действуют как экзогенные модуляторы перистальтики, проницаемости кишечного эпителия и секреции гормонов кишечника. β-Казоморфины способны усиливать всасывание воды и электролитов, а также подавлять перистальтику. Предполагается, что механизм их действия основан на местном эффекте, то есть всасывание этих пептидов не является обязательным для осуществления их биологического действия. Именно поэтому такие пептиды вызывают значительный интерес в качестве потенциального средства терапии диарей. Другие пептиды, являющиеся агонистами опиоидных рецепторов, способны влиять на всасывание питательных веществ, подавлять желудочную секрецию, а также стимулировать секрецию инсулина и соматостатина. Некоторые из них способны также воздействовать на чувство насыщения и механизм терморегуляции. Существуют сведения, что некоторые выделяемые из белков молока пептиды являются антагонистами опиоидных рецепторов. Среди пептидов с подобной активностью известны выделяемый из лактоферрина пептид лактоферроксин А , а также выделяемые из к- и αs1-изоформ казеина, соответственно, пептиды казоксин С и казоксин D. В то же время следует указать, что выделяемые из белков молока пептиды обладают преимущественно агонистической в отношении опиоидных рецепторов активностью. Обладают активностью в отношении деятельности ЖКТ и казеинмакропептиды: способность воздействовать на секрецию холецистокинина позволяет им регулировать панкреатическую секрецию и влиять на опорожнение желудка.

Мясо, рыба и морепродукты

Куриное мясо является источником антигипертензивных пептидов. Так, например, его обработка ферментом термолизином приводит к высвобождению двух коротких пептидов с подобными свойствами. Источником биологически активных пептидов являются также мясо промысловых рыб различных пород (сардины, тунец, макрель), их кожа (аляскинская сайда) и другие морепродукты.

Продукты растительного происхождения

Соя, шпинат, пшеница, кукуруза, рис, ячмень, гречиха и подсолнечник являются распространенными источ­никами биологически активных пептидов. При помощи ферментативного гидролиза и последующего ультрацен­трифугирования (используются также катионообменные смолы) эти пептиды могут быть выделены из растительных продуктов. Обладая разным аминокислотным составом, они осуществляют свои функции в широком спектре биологических активностей. Интересно отметить, что в зависимости от исходного белкового продукта, исполь­зованного фермента и техники выделения полученные пептиды обладают разными биологическими свойствами. В обзорной литературе можно найти описание нескольких десятков пептидов, свойства которых разнятся от антиоксидантных и антиканцерогенных до антигипертензивных и иммуностимулирующих. Так же различается их длина: в частности, приведены многочисленные примеры коротких пептидов, выделенных из зерен гречихи, в том числе дипептидов, способных подавлять активность АКФ. Отдельно можно выделить несколько опиоидных пептидов с установленной структурой: так, продукт ферментативной обработки глютена пшеницы имеет структуру, совпадающую со структурой эндо­генного опиоидного пептида экзорфинаА5. Опиоидной активностью обладают и пептиды рубиско (сокращенное название D-рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы, ключевого фермента фотосинтеза), выделенного из шпината. Авторы также обращают внимание читателей на то, что в составе пептидов широко представлен пролин; согласно некоторым источникам, это придает пептидам устойчивость к протеолизу.
Анализ аминокислотных последовательностей известных биологически активных пептидов в базах данных (в первую очередь в уже упоминавшейся выше «BIOPEP») позволил установить, что белок риса проламин является основным из важнейших источников антигипертензивных пептидов. Многочисленные короткие пептиды (ди- и трипептиды), спо­собные подавлять активность АКФ, обнаруживаются также в продуктах гидролиза α-зеина, одного из белков кукурузы. В то же время белки гречихи обладают подобной ак­тивностью даже в негидролизованном состоянии, а после обработки пепсином, химотрипсином и трипсином она значительно увеличивается (среди активных в отношении АКФ пептидов гречихи было идентифицировано несколько коротких ди- и трипептидов). Среди пептидов, выделяемых из триптического гидролизата белка риса и соевых бобов, представлено довольно значительное число пептидов с иммуномодулирующими свойствами. Неспецифическим механизмом, при помощи которого они модулируют иммунный ответ, является стимуляция выработки супероксиданиона (02, одной из АФК).


Заключение

Пищевые продукты являются важнейшим источником биологически активных белков и пептидов, обладающих широчайшим спектром уникальных биологических свойств — антибактериальных и противовирусных, антихолестеринемических и антигипертензивных. Поступающие в пищеварительный тракт белки и пептиды обладают разными (нередко значительно отличающимися друг от друга) механизмами действия, а их мишенями являются как субстраты пищеварения и клетки эпителия ЖКТ, так и многие другие типы клеток в других органах и тканях. Следует особо отметить, что сам факт, что биологически активные пептиды генерируются в ходе протеолитической обработки исходных белков (которые обычно имеют собственную функцию) позволяет рассматривать такие белки как многофункциональные. В настоящее время сложно утверждать, что свойство многофункциональности присуще всем или почти всем белкам, но не вызывает сомнений тот факт, что список содержащихся в обычных пищевых продуктах известных биологически активных белков и пептидов непрерывно растет.

Об авторе:
Сергей Владими­рович Анисимов, кандидат медицинс­ких наук, сотрудник отдела молекулярно-генетических технологий Санкт-Петербургского государственного медицинского уни­верситета им. И. П. Павлова.